Dynamically-driven enhancement of the catalytic machinery of the SARS 3C-like protease by the S284-T285-I286/A mutations on the extra domain
10.1371/journal.pone.0101941
محفوظ في:
المؤلفون الرئيسيون: | Lim L., Shi J., Mu Y., Song J. |
---|---|
مؤلفون آخرون: | BIOLOGY |
التنسيق: | مقال |
منشور في: |
Public Library of Science
2018
|
الوصول للمادة أونلاين: | http://scholarbank.nus.edu.sg/handle/10635/142460 |
الوسوم: |
إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|
مواد مشابهة
-
Dynamically-driven enhancement of the catalytic machinery of the SARS 3C-like protease by the S284-T285-I286/A mutations on the extra domain
بواسطة: Lim, Liangzhong, وآخرون
منشور في: (2014) -
Dynamically-driven inactivation of the catalytic machinery of the sars 3C-like protease by the N214A mutation on the extra domain
بواسطة: Shi, J., وآخرون
منشور في: (2014) -
The catalysis of the SARS 3C-like protease is under extensive regulation by its extra domain
بواسطة: Song, J., وآخرون
منشور في: (2011) -
Dissection study on the severe acute respiratory syndrome 3C-like protease reveals the critical role of the extra domain in dimerization of the enzyme. Defining the extra domain as a new target for design of highly specific protease inhibitors
بواسطة: Song, J., وآخرون
منشور في: (2013) -
Structural study revealing the unique enzymatic mechanism of the severe acute respiratory syndrome (SARS) coronavirus main protease highly mediated by the extra domain
بواسطة: SHI JIA-HAI
منشور في: (2010)