Dynamically-driven inactivation of the catalytic machinery of the sars 3C-like protease by the N214A mutation on the extra domain
10.1371/journal.pcbi.1001084
محفوظ في:
المؤلفون الرئيسيون: | Shi, J., Han, N., Lim, L., Lua, S., Sivaraman, J., Wang, L., Mu, Y., Song, J. |
---|---|
مؤلفون آخرون: | BIOLOGICAL SCIENCES |
التنسيق: | مقال |
منشور في: |
2014
|
الوصول للمادة أونلاين: | http://scholarbank.nus.edu.sg/handle/10635/76005 |
الوسوم: |
إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|
مواد مشابهة
-
Dynamically-driven enhancement of the catalytic machinery of the SARS 3C-like protease by the S284-T285-I286/A mutations on the extra domain
بواسطة: Lim L., وآخرون
منشور في: (2018) -
Dynamically-driven enhancement of the catalytic machinery of the SARS 3C-like protease by the S284-T285-I286/A mutations on the extra domain
بواسطة: Lim, Liangzhong, وآخرون
منشور في: (2014) -
The catalysis of the SARS 3C-like protease is under extensive regulation by its extra domain
بواسطة: Song, J., وآخرون
منشور في: (2011) -
Dissection study on the severe acute respiratory syndrome 3C-like protease reveals the critical role of the extra domain in dimerization of the enzyme. Defining the extra domain as a new target for design of highly specific protease inhibitors
بواسطة: Song, J., وآخرون
منشور في: (2013) -
Fungal Planet description sheets: 214-280
بواسطة: P. W. Crous, وآخرون
منشور في: (2018)