#TITLE_ALTERNATIVE#

• 主要作者: HANDAYANI (NIM 20507026), NURRAHMI
• 格式: Theses
• 語言: Indonesia
• 在線閱讀: https://digilib.itb.ac.id/gdl/view/11095
• 機構: Institut Teknologi Bandung

Sifat katalitik yang dimiliki oleh enzim harus diperbaiki sebelum penggunaannya dalam skala laboratorium maupun industri. Imobilisasi enzim adalah salah satu cara untuk meningkatkan aktivitas, stabilitas, dan reusabilitas dari enzim. Candida antarctica lipase B (Cal-B) merupakan enzim yang menunjukkan sifat katalitik yang baik dan berguna bagi banyak penelitian dan publikasi melalui sifat regio- dan enansioselektivitasnya. Pada penelitian ini, pembentukan ikatan silang (cross-linking) terhadap enzim terimobilisasi oleh 1,2,7,8 diepoksi oktana merupakan salah satu metode yang diperlukan untuk meningkatkan kestabilan enzim dari panas, pelarut organik, dan proteolisis secara signifikan. Selain itu, tujuan dari prosedur ini adalah untuk meningkatkan aktivitas dan reusabilitas dari Cal-B. Uji terhadap kinetika enzim dari Cal-B terimobilisasi ini mengikuti model Michaelis-Menten, aktivitasnya pun sesuai dengan eksperimen yang sebelumnya. Berdasarkan nilai Vmax dari kedua jenis enzim, dapat disimpulkan bahwa enzim terimobilisasi memberikan aktivitas yang lebih tinggi daripada enzim yang tak terimobilisasi. Pembentukan ikatan silang dari enzim terimobilisasi memberikan hasil bahwa penambahan cross-linker (1,2,7,8 diepoksi oktana) dalam jumlah kecil, FIC (Full Immobilization Crystals) memberikan aktivitas paling tinggi dibandingkan dengan PIC (Part Immobilization Crystals) dan enzim yang diimobilisasi tanpa pembentukan ikatan silang. Akan tetapi, pada konsentrasi cross-linker yang tinggi PIC menunjukkan aktivitas yang paling tinggi. Walaupun demikian, ukuran pori dari kopolimer dan tingkat kejenuhannya akan memberikan pengaruh bagi aktivitas enzim. <br />