The structure of the two amino-terminal domains of human ICAM-1 suggests how it functions as a rhinovirus receptor and as an LFA-1 integrin ligand
10.1073/pnas.95.8.4140
محفوظ في:
المؤلفون الرئيسيون: | Bella, J., Kolatkar, P.R., Marlor, C.W., Greve, J.M., Rossmann, M.G. |
---|---|
مؤلفون آخرون: | BIOINFORMATICS CENTRE |
التنسيق: | مقال |
منشور في: |
2014
|
الوصول للمادة أونلاين: | http://scholarbank.nus.edu.sg/handle/10635/113190 |
الوسوم: |
إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|
مواد مشابهة
-
Structural studies of two rhinovirus serotypes complexed with fragments of their cellular receptor
بواسطة: Kolatkar, P.R., وآخرون
منشور في: (2014) -
The activation states of LFA-1 (αLβ2) and related integrins
بواسطة: Cheng, Ming
منشور في: (2010) -
The activation states of LFA-1 (alphaL beta2) and related integrins
بواسطة: Cheng, Ming
منشور في: (2008) -
A peptide derived from LFA-1 protein that modulates T-cell adhesion binds to soluble ICAM-1 protein
بواسطة: Jois, S.D.S., وآخرون
منشور في: (2014) -
Investigating the roles of cytoplasmic proteins talin and kindlin3 in integrin LFA-1 activation
بواسطة: Li, Yan Feng
منشور في: (2011)