Structural and biochemical studies of erythromycin-resistance methyltransferases : insights into structure-based drug design
Erm38 is a methyltransferase from Mycolicibacterium smegmatis that methylates the A2058 position in 23S rRNA using S-adenosyl methionine (SAM) as methyl donor. It confers resistance to macrolides, lincosamides and streptogramins in Gram-positive bacteria and mycobacteria. In this project, we obtaine...
محفوظ في:
المؤلف الرئيسي: | Xiang, Xinyu |
---|---|
مؤلفون آخرون: | Julien Lescar |
التنسيق: | Final Year Project |
اللغة: | English |
منشور في: |
Nanyang Technological University
2020
|
الموضوعات: | |
الوصول للمادة أونلاين: | https://hdl.handle.net/10356/140816 |
الوسوم: |
إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|
مواد مشابهة
-
Crystal structure and functional analysis of mycobacterial erythromycin resistance methyltransferase Erm38 reveals its RNA-binding site
بواسطة: Goh, Boon Chong, وآخرون
منشور في: (2022) -
Structural and biochemical study of Candida albicans polarisomal proteins
بواسطة: Loh, Zhi Yang
منشور في: (2021) -
A biochemical and structural study of innate immune receptors
بواسطة: Huangfu, Zhiru
منشور في: (2023) -
BIOCHEMICAL CHARACTERIZATION OF A NOVEL NUCLEAR METHYLTRANSFERASE COMPLEX
بواسطة: XIANG GAO
منشور في: (2015) -
Biochemical and structural analysis of shelterin subcomplexes
بواسطة: Inian, Oviya
منشور في: (2018)