Site-specific dual functionalization of cysteine residue in peptides and proteins with 2-azidoacrylates
Herein, we report use of 2-azidoacrylates to perform site-specific dual functionalization of the cysteine residue of peptides and bovine serum albumin (BSA), a native protein containing one free cysteine residue. The sulfhydryl group of the cysteine residue could be conjugated with 2-azidoacrylates...
محفوظ في:
المؤلفون الرئيسيون: | Ariyasu, Shinya, Hayashi, Hirohito, Xing, Bengang, Chiba, Shunsuke |
---|---|
مؤلفون آخرون: | School of Physical and Mathematical Sciences |
التنسيق: | مقال |
اللغة: | English |
منشور في: |
2022
|
الموضوعات: | |
الوصول للمادة أونلاين: | https://hdl.handle.net/10356/154857 |
الوسوم: |
إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|
مواد مشابهة
-
Biocompatible macrocyclization between cysteine and 2-cyanopyridine generates stable peptide inhibitors
بواسطة: Nitsche, Christoph, وآخرون
منشور في: (2020) -
Rational design of amphiphilic peptides and its effect on antifouling performance
بواسطة: Gaw, Sheng Long, وآخرون
منشور في: (2020) -
Unconventional split aptamers cleaved at functionally essential sites preserve biorecognition capability
بواسطة: Wang, Ruoyu, وآخرون
منشور في: (2021) -
Effect of hydrophobicity and charge separation on the antifouling properties of surface-tethered zwitterionic peptides
بواسطة: Li, Chuanxi, وآخرون
منشور في: (2021) -
Adhesive properties of adsorbed layers of two recombinant mussel foot proteins with different levels of DOPA and tyrosine
بواسطة: Bilotto, Pierluigi, وآخرون
منشور في: (2021)